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蛋白质折叠

蛋白质折叠是蛋白质获得其功能性结构和构象的过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。

蛋白质的基本单位为氨基酸，而蛋白质的一级结构指的就是其氨基酸序列，蛋白质会由所含氨基酸残基的亲水性、疏水性、带正电、带负电……等等特性通过残基间的相互作用而折叠成一立体的三级结构。

根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的诺贝尔化学奖得主）的研究，蛋白质可由加热或置于某些化学环境而变性，三级结构解体；而当环境回复到原本的状态时，蛋白质可于不到一秒的时间折叠至原先的立体结构，不论试验几次，蛋白质都仅此一种立体结构，于是Anfinsen提出一个结论：蛋白质分子的一级结构决定其立体结构。

安芬森的研究结果非常重要，因为蛋白质的功能取决于其立体结构，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的氨基酸序列，...

蛋白质折叠相关文献

蛋白质折叠

折叠与氨基酸序列之间的关系蛋白质的氨基酸序列决定于氨基酸的特性。蛋白质在生物合成的过程或是生物合成结束后进行折叠。蛋白质折叠受到许多环境因素的影响，例如：溶剂（水、脂类双层），盐的浓度、pH值、温度。可能会出现辅助因子（cofactor）或伴侣因子（chaperon）。尽量减少疏水性蛋白暴露在水中，对蛋白质折叠来说是一个很好的驱动力，分子内的氢键则可以稳定蛋白质结构。氢键强度与环境有关，因此在自然情况下，被包覆于疏水性核心的氢键和存在于充满水环境下的氢键比起来，对于稳定性的贡献较多。折叠与转译是同时进行的（co-translationly），因此蛋白质的Ｃ端被核糖体（ribosome）制作出来，Ｎ端同时进行折叠的过程。特化的蛋白：伴侣因子可以使蛋白质不与其他蛋白作用（防止非特定区域结合）。最好的例子就是Gro-EL系统，能够阻碍蛋白质非特定区域折叠的球蛋白（globularprotein）...

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Β折叠

外部链接（英文）Anatomy&TaxonomyofProteinStructures-survey（英文）NetSurfP-SecondaryStructureandSurfaceAccessibilitypredictor（英文）Interactivemodelofananti-parallelβsheet(plug-inrequired)（英文）Interactivemodelofaparallelβsheet(plug-inrequired)（英文）Animateddetailsofβ-pleatedsheet（英文）Monooxygenase精美的蛋白质二级结构图示

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蛋白质

生物化学性质蛋白质结构中氨基酸和丙氨酸通过肽键（用方块标出）连接在一起。肽键的共振结构。氨基酸通过肽键连接在一起形成蛋白质聚合物。蛋白质是由不同的L型α氨基酸所形成的线性聚合物。目前在绝大多数已鉴定的天然蛋白质中发现的氨基酸有20种（参见标准蛋白氨基酸列表）。不过在自然界中还存在着一些特殊的氨基酸，例如在一种海洋寡毛纲小蠕虫Olaviusalgarvensis以及与之存在共生关系的细菌δ1（该细菌属于δ变形菌）中存在着高含量的硒代半胱氨酸，由原本为终止密码子的UGA编码，和吡咯赖胺酸，由终止密码子UAG编码。所有氨基酸都有共同的结构特征，包括与氨基连接的α碳原子，一个羧基和连接在α碳原子上的不同的侧链。但脯氨酸有着与这种基本结构不同之处：它含有一个侧链与氨基连接在一起所形成的特殊的环状结构，使得其氨基在肽键中的构象相对固定。标准氨基酸的侧链是构成蛋白质结构的重要元素，它们具有不同的化学性质...

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蛋白质生物合成

氨基酸合成将氨基酸聚合就可以得到蛋白质。氨基酸合成是一系列的生物化学过程（代谢途径）将从葡萄糖等建立氨基酸。并非所有氨基酸都可以生物合成，例如成人必需的20中氨基酸中，就有8种氨基酸是人体无法自身合成的，需要从食物中摄取。氨基酸会被运送至转运RNA（tRNA）用在翻译的过程。转录图中显示转录过程。英文待翻译。转录是由基因组产生含有蛋白质序列的信使RNA（mRNA）模板，以进行翻译。只需要脱氧核糖核酸（DNA）双螺旋的其中一条链就能进行转录，此链称为模板链。转录分为三个阶段：核糖核酸聚合酶（RNA聚合酶）先与DNA的用作转录起始的特别区域结合。这个结合区域称为启动子。当RNA聚合酶与启动子结合后，该DNA链会开始卷开。第二个转录步骤是转录延伸。RNA聚合酶与未编码的模板链一起，合成核糖核苷酸聚合物。RNA聚合酶并不会使用已编码的链为模板，这是因为任何一股的拷贝会生产一组补充的基础序列，所以只...

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膜蛋白质

主要类型内在膜蛋白是整合于膜上的蛋白质，总是与膜结合在一起。可以定义为需要通过人工加入去垢剂（如SDS或TritonX-100）或其他非极性溶剂才能够从膜中分离出来的蛋白质。内在膜蛋白还可以根据与双分子膜之间结合关系的差异细分为：外周膜蛋白是能够暂时与膜或内在膜蛋白结合的蛋白质，主要是通过疏水、静电和其他非共价相互作用来进行结合，这种结合可以通过加入极性试剂，如高pH或高盐溶液来破坏。内在膜蛋白和外周膜蛋白都可以被翻译后修饰，如加上脂肪酸链和异戊二烯化（Prenylation），有助于与脂膜的结合。参见内在膜蛋白外周膜蛋白离子泵运输蛋白离子通道受体参考文献延伸阅读Protein-lipidinteractions(Ed.L.K.Tamm)Wiley,2005.PopotJ-L.andEngelmanD.M.2000.Helicalmembraneproteinfolding,stabili...

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